Indice
1. Las Proteínas
2. Las Enzimas

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células;constituyen más de el 50 % de su peso seco.
Cada proteína tiene funciones diferentes dentro de la célula. Además la mayorparte dela información genética transmitida por las proteínas.
Las proteínas son verdaderas macromoléculas que alcanzan dimensiones de lasmicelas en el estado coloidal. La estructura de tamaño micelar con cargas eléctricasen su superficie les confiere propiedades de absorción.
Las macromoléculas proteínicas en ocasiones están compuestas por una solacadena polipeptídica; en tal caso reciben el nombre de monoméricas. Cuando laproteína esta formada por varias cadenas polipeptídicas que pueden o no ser idénticasentre sí, reciben el nombre de oligoméricas.
Las proteínas son macromoléculas por lo cual poseen pesos moleculareselevados. Todas producen por hidrolisis µ-aminoácidos.
Existen 20 µ-aminoácidos, como sillares para la formación de proteínas, enlazados poruniones cabeza-cola , llamadas : Enlace Polipeptídico.

Composición de las proteínas
Todas las proteínas contienen :

• Carbono
• Hidrógeno
• Nitrógeno
• Oxígeno

Y otros elementos tales como :

• Azufre
• Hierro
• Fósforo
• Cinc

Clasificación de las proteínas
Las proteínas pueden clasificarse, basándose en su :

• Composición
• Conformación

Según su composición, las proteínas se clasifican en :

• Proteínas Simples : Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente µ -aminoácidos.
• Proteínas Conjugadas : Son aquellas que por hidrolisis, producen µ -amino-ácidos y además una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos llamados : Grupo Prostético.

Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo prostético:

• Nucleoproteínas (Ac. Nucleíco)
• Metaloproteínas (Metal)
• Fosfoproteínas (Fosfato)
• Glucoproteínas (Glucosa)

Según su conformación, las proteínas pueden clasificarse en :

• Proteínas Fibrosas : Son aquellas que se hayan constituídas por cadenas polipeptídicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando estructuras compactas ( fibras o láminas).

Son materiales físicamente resistentes e insolubles en agua y solucionessalinas diluídas. Ej : (colágeno, µ-queratina, elastina).

• Proteínas Globulares : Están constituídas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas.

Son solubles en sistemas acuosos, su función dentro de la célula es móvily dinámica. Ej : (enzimas, anticuerpos, hormonas)
Existen proteínas que se encuentra entre las fibrosas por sus largasestructuras y las globulares por su solubilidad en las soluciones salinas. Ej :(miosina,fibrinógeno).

Estructura de las proteínas
Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, yestablece la secuencia de aminoácidos.
Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace polipeptídico.
Estructura Secundaria : Ordenación regular y periódica de la cadena polopeptídicaen el espacio.
Rige el arreglo espacial de la cadena polipeptídica en el espacio.
Arreglos : Hélice-a, Hélice-b, Hélice Colágeno.
Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva o sepliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de lasproteínas globulares.
Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las atraccionesintermoleculares. (Fuerzas de Van der Walls, Puentes de Hidrógeno, Puentesdisulfuro, etc)
Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las subunidades de una proteínas,para conformar la estructura global.
Es el acompañamiento paralelo de las cadenas polipeptídicas, responsable delas funciones de las proteínas.
Estructuras Supramoleculares : En ocasiones las proteínas asociadas a otras moléculasse ensamblan formando estructuras más complejas denominadas supramoleculares yque ofrecen ventajas de una unidad funcional, teniendo en cuenta una complejidadintermedia entre la conformación cuaternaria de las proteínas oligoméricaspor un lado y los lisosomas o las mitocondrias por otro.
Es la orientación a la que se ven obligadas en el espacio para ejercer su carácteróptimo.

Desnaturalización de las proteínas
La desnaturalización de las proteínas implica modificaciones en la estructurade la proteína que traen como resultado una alteración o desaparición de susfunciones.
Este fenómeno puede producirse por una diversidad de factores, ya sean físicoscómo : el calor, las radiaciones ultravioleta, las altas presiones; o químicoscómo : ácidos, bases, sustancias con actividad detergente.
Este fenómeno genera la ruptura de los enlaces disulfuro y los puentes de hidrígeno,generando la exposición de estos.
Cuando la proteína es desnaturalizada pierde sus funciones cómo : viscocidad,velocidad de difusión y la facilidad con que se cristalizan.
La reversibilidad de la desnaturalización, depende que tan fuertes sean losagentes que desnaturalizaron la proteína. Todo depende de el grado de rupturagenerado en los enlaces.

Funciones de las proteínas
- Funciones Específicas :
- Catálisis : Las enzimas catalizan diferentes reacciones.

La hexoquinasa cataliza la transferencia del grupo fosfato desde el ATP a laglucosa.
- Almacenamiento de aminoácidos, cómo elementos nutritivos :

Ovoalbúmina, Caseína, Glidina.
- Transporte de moléculas específicas : Seroalbúmina, Lipoproteínas,Hemogloibina.
- Protección : Los anticuerpos protegen el organismo de agentes extraños quepuedan dañarlo.
- Estructuración : Forman la masa principal de los tejidos.
- Funciones no Específicas (por ser generales) :

• Amortiguadora
• Energética
• Oncótica
• Funciones Hereditarias

Hidrólisis de las proteínas
La hidrolisis de las proteínas termina por fragmentarlas en a-aminoácidos. Existen 3 tipos de hidrolisis :

• Hidrolisis ácida : Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con soluciones ácida fuertes (HCl y H₂SO₄). Este método destruye completamente el triptófano y parte de la serina y la treonina.
• Hidrolisis básica : Respeta los aminoácidos que se destruyen por la hidrolisis anterior, pero con gran facilidad, forma racematos. Normalmente se utiliza (NaOH e BaOH).
• Hidrolisis enzimática : Se utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es lenta y a menudo incompleta, sin embargo no se produce racemización y no se destruyen los aminoácidos; por lo tanto es muy específica.

• Lipasa
• Glucosa-6-fosfatasa
• a -amilasa
• Tripsina
• Ureasa
• ATPasa
• Carboxipeptiodasa A

1. Liasas : Grupo de enzimas que catalizan la participación reversible de grupos químicos que son desprendidos de sus sustratos por mecanismos en los que interviene la hidrolisis.

Tipos :

• Pivurato descarboxilasa
• Aldolasa
• Enzima condensante, sintetizada del citrato
• Fumarasa
• Citrato deshidratasa, aconitasa

1. Isomerasas : Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc.

Tipos :

• Lactato racemasa
• Ribulosa fosfato epimerasa
• Maleato epimerasa
• Triosa fosfato isomerasa
• Glucosa fosfato isomerasa

Trabajo enviado por:
Marvin Chávez
marvincs1@yahoo.es