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Las proteínas - Composición Química
Índice:
Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, yen algunas fósforo y hierro.
El valor químico (o "puntuación química") de una proteína se define como el cociente entre los miligramos del aminoácido limitante existentes por gramo de la proteína en cuestión y los miligramos del mismo amino ácido por gramo de una proteína de referencia. El aminoácido limitante es aquel en el que el déficit es mayor comparado con la proteína de referencia, es decir, aquel que, una vez realizado el cálculo, da un valor químico mas bajo. La "proteína de referencia" es una proteína teórica definida por la FAO con la composición adecuada para satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas proteínas de referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de aminoácidos esenciales son distintas. Las proteínas de los cereales son en general severamente deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas lo son en aminoácidos azufrados(metionina y cisteina). Las proteínas animales tienen en general composiciones mas próximas a la considerada ideal. El valor químico de una proteína no tiene en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la proteína o el hecho de que algunos aminoácidos pueden estar en formas químicas no utilizables.. Sin embargo, es el único fácilmente medible. Los otros parámetros utilizados para evaluar la calidad de una proteína(coeficiente de digestibilidad, valor biológico o utilización neta de proteína)se obtienen a partir de experimentos dietéticos con animales o con voluntarios humanos. En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como(-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion
CLASIFICACION Y ESTRUCTURA
ESTRUCTURA La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. Se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: la a(alfa)-hélice la conformación beta
En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína. ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. los puentes de hidrógeno los puentes eléctricos las interacciones hifrófobas. ESTRUCTURA CUATERNARIA Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
CLASIFICACION Las
proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en: Según su composición pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas"conjugadas". Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que alhidrolizarse producen únicamente aminoácidos, mientras que las"conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que alhidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentesorgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugadase denomina "grupo prostético". Las proteínas cojugadas sesubclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos. La siguiete tabla muestra la clasificación completa.
Glucoproteínas Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante Lipoproteínas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. Nucleoproteínas Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Cromoproteínas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones SIMPLES Globulares Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina(leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
Según su conformación Se entiende como conformación, la orientación tridimensional que adquierenlos grupos característicos de una molécula en el espacio, en virtud de lalibertad de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces . Existen dos clases deproteínas que difieren en sus conformacxiones características: "proteínasfibrosas" y "proteínas globulares". Las
proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadasen forma
paralela. Esta alineación puede producir dos macro-estructurasdiferentes:
fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios hacesformando una
"macro-fibra", como en el caso del colágeno de lostendones o la
a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formaciónde láminas como
en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales. Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas quese enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hiloenredado" . El resultado es una macro-estructura de tipo esférico. La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñanfunciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisisde las reacciones bioquímicas, son proteínas globulares. Según su función La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá lamás extensas que se pueda atribuir a una familia de biomoléculas. Enzimas: Son proteínas cuya función esla "catalisis de las reacciones bioquímicas". Algunas de stasreacciones son muy sencillas; otras requieren de la participación de verdaderoscomplejos multienzimáticos. El poder catalítico de las enzimas esextraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos un millon deveces. Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas deellas son proteínas conjugadas. Proteínas de transporte: Muchos iones ymoléculas específicas son transportados por proteínas específicas. Porejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una porción del gas carbónicodesdes y hacia los pulmones, respectivamente. En la memebrana mitocondrial seencuentra una serie de proteínas que trasnportan electrones hasta el oxígenoen el proceso de respiración aeróbica. Proteínas del movimiento coordinado: El músculoestá compuesto por una variedad de proteínas fibrosas. Estas tienen lacapacidad de modificar su estructura en relación con cambios en el ambienteelectroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de unacontracción muscular. Proteínas estructurales o de soporte: Lasproteínas fibrosas como el colágeno y las a-queratinas constituyen laestructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y loshuesos. Anticuerpos: Son proteínas altamenmteespecíficas que tienen la capacidad de identificar susustancias extrañas talecomo los virus, las bacterias y las células de otros organismos. Proteoreceptores: Son proteínas queparticipan activamente en el proceso de recepción de los impulsos nerviososcomo en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de laretina del ojo. Hormonas y Proteínas represoras: sonproteínas que participan en la regulación de procesos metabólicos; las proteínasrepresoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisión de lainformación genética en la bisíntesis de otras moléculas.
FUNCIONES
Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigencasi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicasde cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad,defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones,etc...Todas las proteinas realizan su función de la misma manera: por uniónselectiva a moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculasde la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otrasproteinas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos,la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de laexpresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc... A continuación se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones quedesempeñan:
Función ESTRUCTURAL -Algunas proteinas constituyen estructuras celulares: Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan comoreceptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de losgenes. -Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: El colágeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis. -Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telasde araña y los capullos de seda, respectivamente.
Función ENZIMATICA -Las proteinas con función enzimática son las más numerosas yespecializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas delmetabolismo celular.
Función HORMONAL -Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón(que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por lahipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesisde corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Función REGULADORA -Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan ladivisión celular (como la ciclina).
Función HOMEOSTATICA -Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemasamortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
Función DEFENSIVA Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneospara evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes,son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
Función de TRANSPORTE La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones.
Función CONTRACTIL La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de lacontracción muscular. La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función DE RESERVA La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y lahordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollodel embrión. La lactoalbúmina de la leche.
METABOLISMO
Metabolismo basal En este apartado se incluye una multitud de actividades, como, la sintesis deproteinas (que es la actividad que mas energia consume, del 30 al 40 % de lasnecesidades) el transporte activo y la trasmisión nerviosa (otro tanto) y loslatidos del corazón y la respiración (alrededor del 10 %). Existen
grandes diferencias en el consumo de energia por los distintosorganos. El
cerebro consume el 20 % de la energia utilizada en reposo, lo mismoque toda la
masa muscular, aunque en peso representan el 2% y el 40 %respectivamente. La
energia que una persona precisa para cubrir el metabolismobasal depender; en
consecuencia del numero de celulas Necesidades
en función de la actividad. Estas necesidades son muy variables,en función En la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de estimaciones del consumo energéticosegún la actividad:
Actividad ligera: Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto Andar, trabajo industrial normal, trabajodomestico, conducir un tractor.
Actividad
moderada:
Actividad pesada: Entre 7,5 y 10 Kcal/minuto Minería,jugar al futbol.
Actividad muy pesada: Mas de 10 Kcal /minuto Cortar leña, Carrera.
Las proteinas, los hidratos de carbono y los lípidos o grasas, además deotras funciones orgánicas, actúan como combustible productores de energia.Estos últimos tienen la tendencia de acumularse en diversas partes del cuerpocuando los requerimientos de energía son menores, lo que en definitiva causa laobesidad. Las grasas se queman muy lentamente en comparación con los hidratosde carbono, por lo que se dificulta su completa eliminación o que se metaboliceadecuadamente. El organismo obtiene las grasas de dos fuentes:La exógena (alimentación) yla Endógena (metabolismo).
DERIVADOS
Proteínas citosólicas. Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia de proteínas. En élse distinguen: las proteínas fibrilares: son las que constituyen el citoesqueleto (losneurofilamentos) y entre ellas se encuentran la tubulina, la actina y sus proteínasasociadas. Representan alrededor de un 25% de las proteínas totales de laneuronas. Enzimas: catalizan las reacciones metabólicas de las neuronas.
Proteínas citosólicas Se forman en los poliribosomas libres o polisomas, ubicados en el citoplasmaneuronal, cuando el mRNA para esas proteínas se une a los ribosomas. En relacióna estas proteínas hay que considerar a otra proteína pequeña, la ubiquitina,que se une residuos de lisina de las proteína para su posterior degradación.
Proteínas nucleares y mitocondriales También se forman en los polirribosomas y luego son enviadas al núcleo o alas mitocondrias, donde existen receptores específicos a los que se unen paraincorporarse al organelo, por el proceso de traslocación. El mecanismopor el que se incorporan las proteínas después de su síntesis, es la importaciónpost-transducción.
Hay dos categorías de proteínas de membranas:
1.- Las proteínas integrales: se incluyen en este grupo los receptores químicos de membrana (a neurotransmisores, a factores decrecimiento). Ellas están incertadas o embebidas en la bicapa lipídica o están unidas covalentemente a otras moléculas que sí atraviesan la membrana. Una proteína que atraviesa la membrana y que ofrece un grupo N-terminal, hacia el espacio extraneuronal, es designada como del tipo I. Las hay también del tipo II que son aquellas en que el grupo N-terminal se ubica en el citosol. 2.- Las proteínas periféricas: se ubican en el lado citosólico dela membrana a la cual se unen por asociaciones que hacen con los lípidos de la membrana o con las colas citosólicas de proteínas integrales o con otras proteínas periféricas (proteína básica de la mielina o complejos de proteínas). Las proteínas de la membrana plasmática y las de secreción se forman en los polirribosomas que se unen al retículo endoplasmático rugoso. Ellos constituyen un material de naturaleza basófila (se tiñen con colorantes básicos como el azul de toluidina, el violeta de cresilo y el azul de metileno) que al microscopio óptico se han identificado como la substancia de Nissl. Una vez que las proteínas formadas en este sistema pasan al interior del retículo, ellas son modificadas por procesos que se inician el retículo y que continuan en el sistema de Golgi y aún, posteriormente, en los organelos finales a donde son destinadas (vesículas de secreción). Las proteínas que son componentes de las membranas abandonan el retículo en una variedad de vesículas. Además de las de secreción, son muy importantes para las neuronas, las vesículas sinápticas. A través de ambos tipos de vesículas las proteínas son enviadas al espacio extraneural por la vía constitutiva o la vía regulada.
IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO
Debe aportarse en la alimentación diaria al menos 0,8 gramos de proteínas por kg al día. Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mixta, es decir mezclar proteínas en cada comida. Esto es necesario para constituir una adecuada estructura de ladrillos de las proteínas, conocidos como aminoácidos. Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras proteínas, razón por la que debemos ingerir dicha cantidad. Existen aminoácidos indispensables para la salud dado que el organismo es incapaz de sintetizarlos si no se ingieren. Estos ladrillos (aminoácidos) se conocen como esenciales y constituyen los factores limitantes para alcanzar la óptima nutrición proteica. Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) otriptofano y lisina (el maíz). Los
lácteos de vaca son deficitarios en metionina, cisteína y hoy semideficitarios
en triptofano. El huevo es deficitario en metionina para el adulto. La mal nutrición provoca: Reducción de la competencia inmune, vale decir la respuesta específica de anticuerpos y de glóbulos blancos disminuye. La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente. La restricción proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector más importante de nuestras células, el glutation. Su deficiencia es secundaria a una pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, el glutamato, la glicina y la cisteína. Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los microorganismos nos dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos actúan prolongando el daño a las células propias y de paso aumentan el riesgo de un cáncer,promovido por una infección de un virus, por ejemplo la hepatitis B o por la ingestión de productos químicos inductores o promotores de cáncer, por ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc. La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo lo que se manifiesta en el pulmón y en el intestino delgado. En ambos, la secreción continua de mucosidades permite un verdadero barrido de las sustancias dañinas, entre ellos sustancias potencialmente cancerígenas y también de microorganismos infecciosos que pudieron entrar. Esta sustancia viscosa constituida por azúcares y proteínas (glucoproteínas) es de secreción constante y requiere del aporte de proteínas adecuado, si esteaporte falla en cantidad o calidad (falta de ciertos aminoácidos conocidos comocisteína o treonina) el mucus será pobre o de mala calidad reduciendo nuestr acapacidad de defensa
ALIMENTOS Y SU ACCION
Las
proteínas, desde las humanas hasta las queforman las bacterias unicelulares,
son el resultado de las distintas combinaciones entre veinte aminoácidos
distintos, compuestos a su vez por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y,
a veces, azufre. En la molécula proteica, estos aminoácidos se unen en largas
hileras (cadenaspolipeptídicas) mantenidas por enlaces peptídicos, que son
enlaces entregrupos amino (NH2) y carboxilo (COOH). El número casi
infinito decombinaciones en que se unen los aminoácidos y las formas
helicoidales yglobulares en que se arrollan las hileras o cadenas polipeptídicas,
permitenexplicar la gran diversidad de funciones que estos compuestos desempeñan
en losseres vivos. Las proteinas son de difìcil asimilación y no generan energía inmediata.Su ingesta excesiva no está excenta de riesgos y tampoco es recomendableingerir una gran cantidad en una sola comida (es decir, no se saca nada concomerse una vaca en el almuerzo). Un deportista durante la fase de entrenamiento destruye sus tejidos. Pararepararlos, debe ingerir un aporte mayor de proteínas (algo así como el 15% dela ración calórica diaria) y sobre todo a partir de alimentos con un valorbiológico elevado. Ejemplos adicionales a los ya señalados son el atún,quesos, lentejas, pollos, nueces, avellanas, almendras y la carne de soya. Generalmente, en montaña se ingieren muy pocas proteinas, o nada, debido enparte porque los alimentos que las proveen son de difícil transporte (huevos),embalaje impropio (tarros) y de rápida descomposición (carnes). Principales fuentes de proteínas: Cereales (arroz, avena, maíz, trigo, etc..) Legumbres (porotos, lentejas, soya, arvejas, etc..) Lácteos (leche, queso, yourt, etc..) Semillas y frutos secos (sésamo, maravilla, nueces, almendras, maní, etc..)
PROPIEDADES Especificidad Las propiedades de las proteínas dependen de la estructura tridimensional enel medio acuoso, es decir, de los aminoácidos que se disponen en su superficie,que son los que constituyen el centro activo; también de los aminoácidos quese disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y forma a la proteína. Cada proteína tiene una conformación según su estructura primaria. Así,un pequeño cambio en la secuencia de aminoácidos provoca cambios en laestructura primaria, secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la actividadbiológica. Solubilidad Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicalespolares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior, formando puentes de hidrógenocon el agua, constituyendo una capa de solvatación. Esta solubilidad varíadependiendo del tamaño, de la forma, de la disposición de los radicales y delpH. Desnaturalización Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por tanto tambiénde la actividad biológica. Se produce al variar la temperatura, presión, pH,electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrógeno quemantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las proteínas se conviertenen fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso esreversible, y si el cambio es más drástico, es irreversible.
SÍNTESIS DE LAS PROTEINAS
Las
instrucciones para la síntesis de las proteínas están codificadas enel ADN
del núcleo. Sin embargo el ADN no actúa directamente, sino quetranscribe su
mensaje al ARNm que se encuentra en las células, una pequeñaparte en el núcleo
y, alrededor del 90% en el citoplasma. La síntesis de lasproteínas ocurre como
sigue: Transcripción del mensaje genético del ADN al ARN. La
biosíntesis de las proteínas comienza cuando un cordón de ARNm, con laayuda
de ciertas enzimas, se forma frente a un segmento de uno de los cordonesde la hélice
del ADN. (Las micrografías electrónicas indican que el ADN sedesenrolla un
poco para permitir la síntesis del ARN). A medida que el cordón de ARNm se desplaza a lo largo del ribosoma, se sitúaen su lugar la siguiente molécula de ARNt con su aminoácido. En este punto, laprimera molécula de ARNt se desengancha de la molécula de ARNm. El ARNmensajero parece tener una vida mucho más breve, al menos en Escherichia coli. La duración promedio de una molécula de ARNm en E. Coli. es de dos minutos, aunque en otro tipo de células puede ser más larga. Esto significa que en E.Coli. la producción continua de una proteína requiere una producción constante de las moléculas de ARNm apropiadas. De esta manera los cromosomas bacterianos mantienen un control muy rígido de las actividades celulares, evitando la producción de proteínas anormales que pudiera ocurrir por el posible desgaste de la molécula de ARNm.
Autor: Anita Terfloth
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