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Estructura de los Anticuerpos

Resumen: Los Anticuerpos son glucoproteínas presentes en el plasma y líquidos instersticiales, que el organismo elabora ante la entrada de un antigeno y que tienen la capacidad de unirse especificamente al mismo.
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Autor: Ilustrados
Son glucoproteínas presentes en el plasma y líquidos instersticiales, que el organismo elabora ante la entrada de un antigeno y que tienen la capacidad de unirse especificamente al mismo. Son producidos y secretados en gran cantidad por las celulas plasmaticas resultantes de la activacion y diferenciacion de los linfocitos B.

Los anticuerpos poseen sitios de reconocimiento y union con determinantes antigénicos, que se denominan paratopes; todas las moleculas de anticuerpos secretadoas por un plasmocito dado, poseen la misma especifidad antigenica, es decir, reconocen el mismo antigeno. La funcio n esencial de los anticuerpos es activar mecanismos efectores que permitan la elimincaion del antigeno del organismo.

En la figura que se presenta a continuacion se observa la estructura básica que posee una molecula de anticuerpo. Esta constituida por cuatro cadenas polipeptidicas: Dos cadenas pesadas (H) de aproximadamente 50 - 70 kD, identicas entre si, y dos cadenas livianas (L) de aprosimadamente 23 - 255 kd, iguales entre si. Las dos cadenas pesadas estan unidas por enlaces disulfuro y a su vez cada cadena liviana esta unida a cada cadena pesada por enlaces disulfuro.



Las cadenas livianas puedens ser de dos tipos: kappa o lambda. En el humano, el 65% de los anticuerpos poseen cadenas kappa y el 35% lambda. Ambas poseen aproximadamente 214 aminoacidos de longitud, que se dividen en dos regiones o dominios: uno llamado region variable de la cadena liviana (V1) que incluye los primeros 107 aminoacidos, y la llamada region constante de la cadena liviana (c1) que incluye la segunda mitad de la cadena. Cada uno de estos dominios posee puentes disulfuro intercatenarios entre las regiones variable y constante.



Las cadenas pesadas son esencialmente dde 5 tipos diferentes: mu, delta, gamma, epsilon y alfa. Segun la cadena pesada que use el anicuerpo se define su clase o isotipo: so posee cadenas mu el anticuerpo se denomina inmunoglobulina M o IGM; si posee delta se llama Igd, si posee gamma IgG. Para algunas cadenas pesadas existen sublases diferencetes: hay cuatro sublclases de gamma: gama 1, 2, 3, y 4, que originan IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. Hay 9 cadenas pesadas distintas para el humano.



Las cadenas pesadas tambien poseen un dominio o region variable de la cadena pesada (Vh), que involucra a los primeros 115 aminoacidos de la cadena. Poseen a continuacion una region constante de la cadena pesada (Ch) que se subdivide en 3 dominios, de aprosimadamente 110 aminoacidos cada una (CH1, CH2 y CH3). La region Vh posee un puente disulfuro intercatenario, mientras que cada dominio Ch tambien posee enlaces disulfuro.



Los enlaces disulfuro que unen entre si a las cadenas pesadas (cuyo numero varia en las distintas clases y subclases de inmunoglobulinas) estan localizados entre los dominio Ch1 y Ch2; esta porcion de la molecula recibe el nombre de region bisagra.



El sitio de combinacion del anticuerpo con el antigeno esta determinado en forma conjunta por la estrcutura espacial de las regiones Vl y Vh. Por lo tanto, una molecula de anticuerpo como la mostrada en la figura posee dos sitios de combinacion, es decir, es bivalente.



La digestion enzimatica de un anticuerpo genera dos fragmentos llamados Fab (cad uno con un sitio de combinacion) y un fragmento llamado Fc, que incluye los dominios CH2 y Ch3. Esta porcion Fc es la que define las propiedades efectoras de los diferenctes anticuerpos.
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